Estudo dirigido de biologia celular para a ap2 aula 10 – introduçÃO Às organelas



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ESTUDO DIRIGIDO DE BIOLOGIA CELULAR PARA A AP2 

AULA 10 

– INTRODUÇÃO ÀS ORGANELAS 

1. Quais os dois métodos pelos quais acredita-se que tenham se formado as organelas 

celulares? 

 

Pela invaginação de membranas a partir da superfície e pelo englobamento (endocitose) de 

outros organismos primitivos. 

2. Quais são os compartimentos de uma célula eucarionte? 

Meio intracelular, ou citossol, espaço intranuclear e os compartimentos internos limitados pelas 

membranas do retículo endoplasmático, complexo de Golgi, mitocôndrias, plastídeos, 

peroxissomos, lisossomas e vesículas de endocitose e de secreção.



 

3. Como entram no núcleo as moléculas que para lá se destinam? 

Entram já na sua forma final, enovelada, através de comportas, os chamados complexos do 

poro. 

4. Como é feito o transporte de proteínas sintetizadas no citoplasma e destinadas a 



organelas como mitocôndrias ou cloroplastos? 

 

Essas proteínas possuem seqüências de endereçamento e passam por complexos 

translocadores existentes na membrana dessas organelas. 

5. Como é feito o transporte de proteínas do retículo endoplasmático para o complexo de 

Golgi e daí para a superfície celular? 

 

Por vesículas que brotam de um lugar para o seguinte. 



 

6. Existe diferença entre ribossomas aderidos ao retículo e livres no citoplasma? 

Não, de acordo com a proteína que está sendo sintetizada eles permanecem livres ou se 

aderem ao retículo. 

7. O que você entende por seqüência sinal? 

É uma seqüência de aminoácidos que informam o destino de uma proteína que começa a ser 

sintetizada. 

 

AULA 11 



– RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO 

8. Quais as funções do retículo endoplasmático?  

Síntese de proteínas transmembrana, de secreção e proteínas lisossomais e também síntese 

da bicamada lipídica. 

9. Por que dizemos que o retículo não é rugoso e, sim, que está rugoso?  

Porque os ribossomos não permanecem aderidos em caráter permanente à membrana do 

retículo. 

10. Qual a diferença entre ribossomos aderidos ao retículo e livres no citoplasma?  

Nenhuma. Os ribossomos são todos iguais, ao iniciarem a leitura de um RNAm é que eles são 

ou não direcionados para o retículo, se existir uma seqüência de endereçamento codificada 

naquele RNAm. 



11. Como a seqüência de endereçamento é reconhecida?  

Existe no citoplasma uma proteína solúvel, a SRP (seqüência reconhecedora de sinal) que se 

liga à seqüência sinal de aminoácidos e só se desliga dela depois de se ancorar a um receptor 

da membrana do retículo. 

12. Se os ribossomos aderem ao lado citoplasmático da membrana do retículo como a 

proteína vai separar dele?  

A cadeia de aminoácidos passa através de um complexo de proteínas translocadoras, o 

translocon. 

13. Como as proteínas transmembrana atravessam a bicamada lipídica?  

Seqüências de aminoácidos hidrofóbicos impedem que ela prossiga “entrando” no retículo, 

assim, uma parte da cadeia fica exposta no citossol. 

14. Qual o destino da seqüência sinal que direciona a proteína para o retículo?  

É enzimaticamente cortada. 



15. Como se formam as proteínas multipasso?  

Sua seqüência de aminoácidos alterna seqüências hidrofóbicas e seqüências hidrofílicas, que 

funcionam como pontos de início e parada da passagem pela cadeia através da bicamada. 

16. Como são sintetizadas as bicamadas lipídicas?  

Os lipídeos são sintetizados no citossol e se inserem na membrana do retículo sempre do lado 

citossólico. As enzimas chamadas scramblases transferem alguns lipídeos para o folheto da 

membrana voltado para luz do retículo, de modo que os dois folhetos cresçam 

homogeneamente. 

17. Como é feita a importação de lipídeos para a membrana mitocondrial? 

São transportados um a um a partir da membrana do retículo liso. 

 

AULA 12 

– COMPLEXO DE GOLGI 

18. Como o complexo de Golgi pode ser localizado em microscopia óptica? E em 

microscopia eletrônica?  

O complexo de Golgi está sempre localizado na região perinuclear da célula. Ele pode ser visto 

em microscopia de fluorescência localizando-se moléculas que só estão presentes ali ou pela 

impregnação pela prata, método desenvolvido por Cajal e Golgi, quando pela primeira vez esta 

organela foi descrita. Em microscopia eletrônica, o complexo de Golgi tem um aspecto típico de 

cisternas empilhadas às quais se fundem ou brotam vesículas. 



19. O que se entende por face cis e trans do complexo de Golgi?  

As proteínas que são sintetizadas no retículo endoplasmático são transferidas para o Golgi em 

vesículas que brotam do retículo e se fundem à face cis, ou de entrada, do Golgi. Depois de 

passar através das lamelas mediais, as proteínas saem em vesículas que brotam na face trans 

ou de saída do Golgi. 

20

. Por que as lamelas do complexo de Golgi precisam ser “arrumadinhas”?  

Porque os açúcares precisam ser acrescentados e cortados na ordem certa, caso contrário a 

proteína não será corretamente endereçada. 

21. Liste as principais funções do complexo de Golgi, explicando sucintamente o que 

são.  


a) Glicosilação de proteínas consiste em acrescentar árvores glicídicas a determinados 

aminoácidos da cadeia protéica.  

b) Participar da síntese de proteoglicanas, adicionando grupamentos sulfato a proteínas.  

c) distribuir as macromoléculas provenientes do retículo endoplasmático entre a membrana 

plasmática, onde tais moléculas se incorporarão ou serão secretadas; ou vesículas de 

secreção que se acumulam no citoplasma esperando um sinal para exocitarem seu conteúdo; 

ou lisossomos. 

22. Diferencie a glicosilação do tipo N da do tipo O 

Tipo N- começa no retículo. Os açúcares se ligam sempre ao aminoácido asparagina. Tipo O- 

começa no Golgi. Os açúcares se ligam a um aminoácido treonina ou serina. 

 

AULA 13 



– CONTROLE DE QUALIDADE DA SÍNTESE PROTÉICA 

23. Que tipo de erro pode ocorrer durante a síntese de uma proteína?  

Erro na correta seqüência de aminoácidos e no dobramento da proteína, expondo sítios 

hidrofóbicos e também impedindo a correta glicosilação da mesma. 

24. O que são chaperonas? Por que também são chamadas proteínas de choque 

térmico?  

São proteínas que, com gasto de ATP, se ligam a cadeias protéicas em formação, ajudando no 

seu correto enovelamento. Porque quando a célula sofre um choque térmico aumenta a síntese 

de proteínas com defeito e, conseqüentemente, também aumenta a quantidade citoplasmática 

de chaperonas que tentam consertar essas proteínas. 

25. Diferencie as chaperonas hsp70 das hsp60.  

As hsp60 têm uma forma de barril na qual aprisionam a proteína defeituosa e tentam consertá-

la. As hsp70 atuam desenovelando e enovelando a proteína, tanto para que ela assuma a 

conformação certa como para que ela possa passar pelos complexos translocadores de 

organelas como a mitocôndria. 

26. O que são proteassomas?  

São complexos protéicos existentes no citoplasma que atuam como trituradores de proteínas 

malformadas. As enzimas proteolíticas dos proteassomas são ativas no pH citoplasmático 

(7,0). 


27. Como são encaminhadas para destruição nos proteassomas as proteínas 

malformadas?  

Essas proteínas são marcadas pela ubiquitina, isto é, são ubiquitinadas. Os proteassomas 

possuem um receptor para ubiquitina, ligando-se assim às proteínas destinadas à destruição. 

28

. O que são placas β–amilóides? 

São agregados de proteínas malformadas que não foram degradados pelos proteassomas e se 

acumulam em células ou tecidos. 

 

AULA 14 



– ENDOCITOSE 

29. Que tipos de partícula:  

a. Atravessam a bicamada lipídica?  

Moléculas pequenas e hidrofóbicas, como O2, CO2, NO. 

b. Passam por complexos protéicos na membrana?  

Açúcares, íons e outras moléculas pequenas e hidrofílicas. 



c. São englobados por endocitose?  

Macromoléculas (proteínas, polissacarídeos) ou microorganismos (bactérias, fungos etc.). 



30. Quais os objetivos da endocitose?  

Nutrição e defesa do organismo. 



31. Que tipos de célula endocitam?  

Principalmente protozoários e células do sistema imune, mas quase todos os tipos celulares 

podem, a princípio, fagocitar. 

32. Como podemos distinguir pinocitose de fagocitose?  

Na pinocitose são englobadas pequenas porções de fluido extracelular, formando vesículas 

menores que 150 nm. Na fagocitose são internalizadas partículas maiores e o vacúolo 

endocítico mede 250 nm ou mais. 



33. Na endocitose mediada por receptor, que tipos de molécula atuam como ligante na 

célula-alvo?  

Moléculas de superfície, como açúcares ou anticorpos aderidos à superfície da célula-alvo. 



34. O que é macropinocitose? Qual sua utilidade para a célula? 

São vacúolos que englobam grande quantidade de fluido extracelular pela projeção de um 

pseudópodeo para a face dorsal da célula. Além de aquisição de nutrientes, células do sistema 

imune fazem um patrulhamento por amostragem, detectando possíveis moléculas estranhas. 



 

AULA 15 

– COMPARTIMENTOS ENDOCÍTICOS 

35. Qual a principal vantagem da endocitose mediada por receptor em relação à 

endocitose de fase fluida?  

Em ambas, a vesícula endocítica possui o mesmo tamanho, mas na endocitose mediada por 

receptor há muito mais partículas endocitadas em cada vesícula. Em outras palavras, a 

eficiência é maior, pois as partículas são concentradas na área de membrana que dará origem 

à vesícula endocítica. 

36. Como os complexos receptor-ligantes são reunidos em uma área da membrana?  

Sob o lado citoplasmático da membrana organiza-se uma rede de moléculas de clatrina. Essas 

moléculas de clatrina se ligam a proteínas adaptadoras, as adaptinas, que por sua vez se ligam 

aos complexos receptor-ligante. 



37. Como é a molécula de clatrina? Como é o polímero formado por ela?  

A molécula de clatrina se parece com uma estrela de 3 pernas e o polímero forma hexágonos e 

pentágonos, se fechando numa esfera, como uma bola de futebol. 

38. Como a vesícula revestida por clatrina se solta da membrana plasmática?  

Ela é estrangulada pela proteína dinamina. 



39. O que é um endossoma inicial?  

O endossoma inicial é formado pela fusão de várias vesículas endocíticas, já sem o 

revestimento de clatrina, com um compartimento com pH levemente ácido (6,5). 



40. O que acontece nesse compartimento?  

Os ligantes se desligam de seus receptores. Estes últimos se destacarão e formarão vesículas 

de reciclagem, voltando à membrana, onde poderão capturar mais ligantes. Os ligantes 

prosseguirão para outro compartimento. 



41. O que torna o endossoma ácido?  

A presença de uma proteína transmembrana que importa prótons do citoplasma para esse 

compartimento por transporte ativo. 

42. O que é o endossoma tardio?  

É um compartimento um pouco mais ácido que o endossoma inicial (pH 6,0) para onde são 

conduzidos os ligantes do endossoma inicial e que recebe enzimas lisossomais recém-

sintetizadas. 



43. De onde vêm as enzimas lisossomais? Como são endereçadas aos compartimentos 

endocíticos?  

Elas são sintetizadas no retículo e no Golgi, como todas as proteínas de secreção, e contêm 

um sinal característico: a manose 6-fosfato. 

44. Por que as enzimas lisossomais não digerem as proteínas do próprio lisossoma?  

Porque a membrana interna dos lisossomas é muito glicosilada, e os lisossomas não possuem 

a enzima que digere o último açúcar da árvore glicídica, o ácido siálico, impedindo, assim, as 

outras enzimas de alcançar a membrana do lisossoma. 



45. O que são doenças de armazenamento?  

Quando uma mutação faz com que enzimas lisossomais sejam defeituosas (podem não 

funcionar, podem não ter seqüência de endereçamento correta), os substratos que elas 

deveriam digerir acabam se acumulando no citoplasma ou no meio extracelular. 



46. O que é autofagia? Como se forma o vacúolo autofágico? 

É quando a célula digere alguns de suas próprias componentes, como mitocôndrias, que 

estejam “sobrando”. O vacúolo autofágico se forma a partir de membranas do retículo, que 

envolvem a organela que vai ser degradada, criando um ambiente apropriado à ação das 

enzimas lisossomais. 

 

AULA 16 



– ORGANIZAÇÃO GERAL DO CITOESQUELETO 

47. Por que as células eucariontes não podem prescindir de um citoesqueleto?  

Pelo seu tamanho. São muito grandes, quando comparadas às bactérias e outros procariontes 

e “desabariam” sob seu próprio volume. 

48. Por que os procariontes não precisam de um citoesqueleto? Que estrutura é 

responsável pela manutenção da forma das bactérias?  

Porque, além de pequenos, possuem uma parede celular, que lhes confere forma e a distância 

entre seus espaços internos e a superfície nunca é grande. 

49. Quais as funções do citoesqueleto?  

Forma, sustentação, movimento: da célula como um todo e das estruturas intracelulares. 



50. Quais os componentes do citoesqueleto?  

Microfilamentos, microtúbulos e filamentos intermediários 



51. Caracterize cada um dos tipos de filamento do citoesqueleto quanto ao diâmetro, 

proteína característica, estabilidade, resistência e localização na célula. 

 

 



AULA 17 

– OS FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS 

52. Diferencie uma proteína fibrilar de uma globular, fazendo um esquema da cada tipo.  

A proteína fibrilar é alongada, e a globular é enovelada 

 

53. Que tipo de proteína forma os filamentos intermediários: fibrilar ou globular?  

Os filamentos intermediários são formados por proteínas fibrilares. 



54. O que é um tetrâmero? Por que os tetrâmeros que formam os filamentos 

intermediários não são polarizados? Como as proteínas poderiam se organizar para 

formar tetrâmeros polarizados?  

São estruturas formadas pela combinação de quatro moléculas. Porque ambos possuem NH2 

(amina) e COOH (carboxila) nas duas extremidades. Se numa ponta do tetrâmero estivessem 

todas as extremidades NH2 e na outra todas as COOH. 



55. Em que tipos celulares são encontrados filamentos de queratina? Que outras 

estruturas são formadas por queratina?  

Tipicamente nos epitélios. A queratina também forma cabelos, pelos, unhas, cascos e garras. 

As penas das aves também são formadas por um tipo diferente de queratina. 

56. Quais os tipos de filamentos intermediários encontrados nas células do sistema 

nervoso (neurônios, células gliais e neurônios periféricos)?  

Nos neurônios, os neurofilamentos; nas células da glia, a proteína acídica glial; e nos neurônios 

periféricos, a periferina. 

57. Como os filamentos intermediários podem ser úteis no diagnóstico do câncer?  


Identificando-se os filamentos intermediários presentes nas células tumorais é possível 

descobrir a origem primária do câncer e optar por um melhor tratamento. 



58. De que tipos celulares são característicos os filamentos de vimentina e desmina, 

respectivamente?  

Vimentina, das células de origem mesenquimal: tecidos conjuntivos de modo geral e endotélio 

dos vasos. Desmina, nas células musculares. 

59. Qual a doença associada ao aumento excessivo de neurofilamentos?  

A esclerose amiotrófica lateral, onde o acúmulo de neurofilamentos no axônio dificulta o 

transporte do estímulo nervoso. 

60. Por que as lâminas nucleares devem se despolimerizar durante a divisão mitótica? O 

que ocorre durante a divisão nas células que não possuem lâminas?  

Para que o envoltório nuclear se desagregue. Nas células sem lâmina nuclear a mitose é dita 

fechada, isto é, ocorre sem que o envoltório se desfaça. 

61. Com os conhecimentos adquiridos nes

ta aula, comente a frase: “do pó vieste e ao pó 

retornarás”. 

Grande parte da poeira que se acumula numa casa resulta da descamação de células 

epiteliais, das quais resta principalmente a queratina. Também nas sepulturas, os restos 

mortais se resumem a ossos, dentes e estruturas formadas por queratina. Quer dizer, podemos 

não vir do pó, mas certamente ao pó retornaremos... 

 

AULA 18 



– MICROTÚBULOS 

62. O que é um protofilamento? Quantos protofilamentos formam um microtúbulos?  

São filam

entos formados pela ligação linear de dímeros de α e β- tubulina. Treze 

protofilamentos dispostos em paralelo se fecham, formando um túbulo oco: o microtúbulo. 



63. Qual a relação do GTP com o crescimento de um microtúbulo?  

Os dímeros de tubulina que se incorporam ao microtúbulo sempre possuem um GTP ligado à 

subunid

ade β. Uma vez incorporados ao filamento, o GTP é hidrolisado a GDP, mas a contínua 



adição de novos dímeros ligados a GTP forma uma verdadeira tampa, que mantém o 

microtúbulo e estimula seu crescimento. Quando novos dímeros deixam de ser incorporados, a 

hidrólise do GTP na extremidade plus levará à instabilidade e à despolimerização do 

microtúbulo 



64. O que você entende por instabilidade dinâmica?  

É a contínua incorporação de dímeros ligados a GTP e às extremidades do microtúbulo. Se a 

taxa de adição de dímeros na extremidade plus superar a taxa de perda de dímeros na 

extremidade minus, o microtúbulo crescerá. Se poucos dímeros forem incorporados, a 

exposição de unidades ligadas a GDP na extremidade do microtúbulo levará à sua rápida 

despolimerização. 



65. O que é o centro organizador de microtúbulos?  

É a região da célula onde se originam todos os microtúbulos. Também é chamada 

centrossomo. Caracteriza-se por ter proteínas específicas que nucleiam a formação de novos 

microtúbulos. A mais importante dessas proteínas é a γ-tubulina. Os centríolos também são 

encontrados nessa região, mas os centrossomas NÃO têm necessariamente centríolo; nem 

todas as células têm centríolos e todas têm centrossoma. 



66. De que depende a nucleação de um novo microtúbulo?  

Dependem dos complexos de γ-tubulina em forma de anel que nucleiam a formação de novos 

microtúbulos e agem como uma proteção contra a perda de subunidades pela extremidade 

minus. 

67. Por que são úteis na quimioterapia do câncer tanto drogas que evitam a 

polimerização de microtúbulo quanto aquelas que evitam sua despolimerização?  

A estabilização dos microtúbulos fará com que o estoque de tubulina citoplasmática se esgote 

e impedirá a despolimerização, por exemplo, do fuso acromático. Isso impediria a finalização 

da mitose. Contudo, se os microtúbulos de uma célula forem desfeitos, a formação do fuso 

também será impedida e o resultado também será que a célula (cancerosa) não se dividirá e 

morrerá. 



68. A que funções ou estruturas celulares estão relacionados os microtúbulos?  

Além do fuso acromático (durante a mitose) e dos cílios e flagelos, os microtúbulos conferem a 

forma geral da célula e a disposição das organelas, servindo inclusive como trilhos para que 

elas trafeguem de um extremo a outro da célula. 



69. Como atuam as proteínas motoras cinesina e dineína?  

Elas possuem dois (às vezes três) domínios globulares capazes de hidrolisar ATP e de se ligar 

e desligar alternadamente do microtúbulo, caminhando sobre ele. A outra extremidade da 

molécula se liga a uma vesícula ou organela (que será transportada) ou a outro microtúbulo, 

fazendo com que um se mova em relação ao outro. 

70. Como se dá o movimento de cílios e flagelos? 

Cílios e flagelos se organizam em nove pares de microtúbulos periféricos e um par central. 

Todos esses pares estão ligados aos adjacentes por nexinas e ao par central por conexões 

radiais. Moléculas de dineína ligadas a um par interagem com o microtúbulo do par adjacente 

caminhando sobre ele e causando a deformação do cílio ou flagelo. As nexinas e conexões 

radiais impedem que os microtúbulos deslizem um em relação ao outro, mas provocam seu 

encurvamento. Como nem todas as dineínas estão ativas num mesmo momento, um lado do 

cílio se encurva e o outro não, alternadamente. 

 

AULA 19 

– MICROFILAMENTOS 

71. O que é um microfilamento?  

É um filamento formado por moléculas de actina. 



72. Qual a relação do ATP com o crescimento de um microfilamento?  

Cada molécula de actina possui em seu interior uma molécula de ATP que é hidrolisada a ADP 

quando um novo monômero se liga à extremidade plus do filamento. 

73. O que você entende por instabilidade dinâmica? Como caminha uma molécula de 

actina em um microfilamento?  

É o fato de os microfilamentos, mesmo que não variem de tamanho, liberarem monômeros de 

actina na extremidade minus e incorporarem novos monômeros na extremidade plus. 

74. Existe um centro organizador de microfilamentos?  

Não. 



75. De que depende a nucleação de um novo microfilamento?  

A partir da formação do complexo Arp2/3, os monômeros de actina dão início ao novo 

filamento. Neste caso, os monômeros devem se desligar da timosina e se ligar à profilina. 


76. Como atuam as drogas faloidina e citocalasina?  

A faloidina impede a despolimerização dos microfilamentos. A citocalasina impede a adição de 

novos monômeros. A primeira estabiliza os microfilamentos e a segunda promove sua 

despolimerização. 



77. A que funções ou estruturas celulares estão relacionados os microfilamentos?  

Adesão e movimentação das células como um todo e de estruturas intracelulares. 



78. O que são fibras de tensão?  

São feixes de microfilamentos que se conectam à membrana plasmática e conferem adesão e 

resistência à célula. 

79. Como se organiza o anel de contração das células que se dividem?  

É um anel formado por feixes de actina que se contrai por ação da miosina entre os filamentos, 

fechando-se e levando ao estrangulamento e separação das células-filhas. 

80. Como atuam as miosinas? 

As miosinas possuem uma cabeça globular que se liga à actina e é capaz de hidrolisar ATP; a 

região entre a cabeça e a cauda da miosina se dobra nesse processo e faz com que a miosina 

puxe a actina, provocando o movimento. 



 

 


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